（R）-3-Amino-3-（3-nitro-phenyl）-propionic acid

英文名稱：(R)-3-Amino-3-(3-nitro-phenyl)-propionic acid
CAS號：787544-61-0
分子式：C9H10N2O4
分子量：210.1867
結(jié)構(gòu)圖：

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英文名稱：(Tyr0)-Fibrinopeptide A
CAS：---
多肽序列：Tyr-Ala-Asp-Ser-Gly-Glu-Gly-Asp-Phe-Leu-Ala-Glu-Gly-Gly-Gly-Val-Arg|H-Tyr-Ala-Asp-Ser-Gly-Glu-Gly-Asp-Phe-Leu-Ala-Glu-Gly-Gly-Gly-Val-Arg-OH

英文名稱：血纖維蛋白肽B(人)|Fibrinopeptide B, human
CAS：36204-23-6
多肽序列：Pyr-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg|Pyr-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg-OH

英文名稱：(Glu1)-Fibrinopeptide B
CAS：103213-49-6
多肽序列：Glu-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg|H-Glu-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg-OH

英文名稱：(Tyr15)-Fibrinopeptide B
CAS：125455-56-3
多肽序列：Pyr-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg-Tyr|Pyr-Gly-Val-Asn-Asp-Asn-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg-Tyr-OH

英文名稱：H-Gly-Arg-Ala-Asp-Ser-Pro-Lys-OH
CAS：125455-58-5
多肽序列：Gly-Arg-Ala-Asp-Ser-Pro-Lys|H-Gly-Arg-Ala-Asp-Ser-Pro-Lys-OH

英文名稱：H-Gly-Arg-Ala-Asp-Ser-Pro-OH
CAS：99896-86-3
多肽序列：Gly-Arg-Ala-Asp-Ser-Pro|H-Gly-Arg-Ala-Asp-Ser-Pro-OH

英文名稱：H-Gly-Arg-Gly-Asp-Asn-Pro-OH
CAS：114681-65-1
多肽序列：Gly-Arg-Gly-Asp-Asn-Pro|H-Gly-Arg-Gly-Asp-Asn-Pro-OH

英文名稱：Acetyl-(Tyr1,D-Arg2)-GRF (1-29) amide (human)
CAS：93942-91-7
多肽序列：---

英文名稱：(Nle27)-GRF (1-29) amide (human)
CAS：91869-58-8
多肽序列：---

英文名稱：Neuropeptide AF (human)
CAS：192387-38-5
多肽序列：Ala-Gly-Glu-Gly-Leu-Asn-Ser-Gln-Phe-Trp-Ser-Leu-Ala-Ala-Pro-Gln-Arg-Phe-NH2|H-Ala-Gly-Glu-Gly-Leu-Asn-Ser-Gln-Phe-Trp-Ser-Leu-Ala-Ala-Pro-Gln-Arg-Phe-NH2

英文名稱：Neuropeptide SF (human)
CAS：192387-39-6
多肽序列：Ser-Gln-Ala-Phe-Leu-Phe-Gln-Pro-Gln-Arg-Phe-NH2|H-Ser-Gln-Ala-Phe-Leu-Phe-Gln-Pro-Gln-Arg-Phe-NH2

英文名稱：Neuropeptide VF (56-92) (human)
CAS：---
多肽序列：Ser-Leu-Asn-Phe-Glu-Glu-Leu-Lys-Asp-Trp-Gly-Pro-Lys-Asn-Val-Ile-Lys-Met-Ser-Thr-Pro-Ala-Val-Asn-Lys-Met-Pro-His-Ser-Phe-Ala-Asn-Leu-Pro-Leu-Arg-Phe-NH2|H-Ser-Leu-Asn-Phe-Glu-Glu-Leu-Lys-Asp-Trp-Gly-Pro-Lys-Asn-Val-Ile-Lys-Met-Ser-Thr-Pro-Ala-Val-Asn-Lys-M

英文名稱：Neuropeptide VF (124-131) (human)
CAS：311309-27-0
多肽序列：Val-Pro-Asn-Leu-Pro-Gln-Arg-Phe-NH2|H-Val-Pro-Asn-Leu-Pro-Gln-Arg-Phe-NH2

多肽合成技術(shù)主要采用多肽合成儀，以固相合成為反應(yīng)原理，在密閉的防爆玻璃反應(yīng)器中使氨基酸按照已知順序（序列，一般從C端-羧基端 向 N端-氨基端）不斷添加、反應(yīng)、合成，操作 終得到多肽載體。固相合成法，大大的減輕了每步產(chǎn)品提純的難度。為了防止副反應(yīng)的發(fā)生，參加反應(yīng)的氨基酸的側(cè)鏈都是保護(hù)的。羧基端是游離的，并且在反應(yīng)之前必須活化。固相合成方法有兩種，即Fmoc和tBoc。由于Fmoc比tBoc存在很多優(yōu)勢，現(xiàn)在大多采用Fmoc法合成，但對于某些短肽，tBoc因其產(chǎn)率高的優(yōu)勢仍然被很多企業(yè)所采用。
具體合成由下列幾個循環(huán)組成：
(1)去保護(hù)：Fmoc保護(hù)的柱子和單體必須用一種堿性溶劑（piperidine）去 除氨基的保護(hù)基團(tuán)。
(2)激活和交聯(lián)：下一個氨基酸的羧基被一種活化劑所活化?；罨膯误w與游離的氨基反應(yīng)交聯(lián)，形成肽鍵。在此步驟使用大量的超濃度試劑驅(qū)使反應(yīng)完成。循環(huán)：這兩步反應(yīng)反復(fù)循環(huán)直到合成完成。
(3)洗脫和脫保護(hù)：多肽從柱上洗脫下來，其保護(hù)基團(tuán)被一種脫保護(hù)劑（TFA） 洗脫和脫保護(hù)。
多肽的分類
多肽有生物活性多肽和人工合成多肽兩種。
1、生物活性肽
生物活性肽(Bioactive Peptides ，BAP)是對生物機(jī)體的生命活動有益或是具有  作用的肽類化合物，是一類相對分子質(zhì)量小于6000Da ， 具有多種生物學(xué)功能的多肽。生物活性肽具有多種人體代謝和  調(diào)節(jié)功能，易消化吸收，有促進(jìn)免疫、激素調(diào)節(jié)、抗菌、抗病毒、降血壓、降血脂等作用，是當(dāng)前食品界  的研究課題和  發(fā)展前景的功能因子。
2、人工合成多肽
固相多肽合成方法(SPPS)，由于其合成方便，迅速，成為多肽合成的  方法，而且?guī)砹硕嚯挠袡C(jī)合成上的一次革命，并成為了一支獨立的學(xué)科——固相有機(jī)合成，固相合成的發(fā)明同時促進(jìn)了肽合成的自動化。世界上  臺真正意義上的多肽合成儀出現(xiàn)在1980年代初期。
基于將單個N-α保護(hù)氨基酸反復(fù)加到生長的氨基成份上，合成一步步地進(jìn)行， 通常從合成鏈的C端氨基酸開始，接著的單個氨基酸的連接通過用DCC，混合炭酐， 或N-carboxy酐方法實現(xiàn)。Carbodiimide方法包括用DCC做連接劑連接N-和C-保護(hù)氨基酸。重要的是， 這種連接試劑促接N保護(hù)氨基酸自己炭基和C保護(hù)氨基酸自由氨基間的縮水，形成肽鏈， 同時產(chǎn)出N，N?/FONT>-dyaylcohercylurea副產(chǎn)物。
多肽合成方法
1、酸酐法
在多肽合成中， 初考慮應(yīng)用酸酐要追溯到1881年Theodor Curtius對苯甲酰基氨基乙酸合成的早期研究。從氨基乙酸銀與苯甲酰氯的反應(yīng)中，除獲得苯甲酰氨基乙酸外，還得到了BZ-Glyn-OH(n=2-6)。早期曾認(rèn)為，當(dāng)用苯甲酰氯處理時，N－苯甲?；被峄騈－苯甲酰基肽與苯甲酸形成了活性中間體不對稱酸酐。  大約在70年后，Theodor Wieland利用這些發(fā)現(xiàn)將混合酸酐法用于現(xiàn)代多肽合成。
目前，除該方法外，對稱酸酐以及由氨基酸的羧基和氨基甲酸在分子內(nèi)形成的N－羧基內(nèi)酸酐（NCA,Leuchs anhydrides）也用肽縮合。 后應(yīng)該提到，不對稱酸酐常常參與生化反應(yīng)中的?；磻?yīng)。
2、混合酸酐法
有機(jī)羧酸和無機(jī)酸皆可用于混合酸酐的形成。然而，僅有幾個得到了廣泛的實際應(yīng)用，多數(shù)情況下，采用氯甲酸烷基酯。過去頻繁使用的  ，目前主要被氯甲酸異丁酯所替代。
由羧基組分和氯甲酸酯起始形成的混合酸酐，其氨解反應(yīng)的區(qū)域選擇性依賴依賴于兩個互相競爭的羰基的親電性和（或）空間位阻。在由N保護(hù)的氨基酸羧酸鹽（羧基組分）和氯甲酸烷基酯（活化組分，例如源于氯甲酸烷基酯）形成混合酸酐時，親核試劑胺主要進(jìn)攻氨基酸組分的羧基，形成預(yù)期的肽衍生物，并且釋放出游離酸形式的活性成分。
3、?；B氮物法
酰基疊氮物法早在1902年就被引入到肽化學(xué)中，因此它是 古老的縮合方法之一。在堿性水溶液中，除了與?；B氨縮合的游離氨基酸和肽以外，氨基酸酯可用于有機(jī)溶劑中。與其他許多縮合方法不同的是，它不需要增加輔助堿或另一等當(dāng)量的氨基組分來捕獲腙酸。  
*以來，一直認(rèn)為疊氮物法是 不發(fā)生消旋的縮合方法，隨著可選擇性裂解的氨基酸保護(hù)基引入，該方法經(jīng)歷了一次大規(guī)模的復(fù)興。該方法的起始原料分別是晶體狀的氨基酸酰肼或肽酰肼64,通過肼解相應(yīng)的酯很容易得到。
4、對稱酸酐法
Nα－酰基氨基酸的對稱酸酐是用于肽鍵形成的高活性中間體。與混合酸酐法多肽合成相反，它與胺親核試劑的反應(yīng)沒有模棱兩可的區(qū)域選擇性。但肽縮合產(chǎn)率 ，為50%（以羧基組分計）。 
雖然由對稱酸酐氨解形成的游離Nα－?；被峥梢院湍繕?biāo)肽一起，通過飽和碳酸氫鈉溶液萃取回收，但在 初，這種方法的實用價值極低。對稱酸酐可以用Nα－保護(hù)氨基酸與 ，或方便的碳二亞胺反應(yīng)制得。兩當(dāng)量的Nα－保護(hù)氨基酸與－當(dāng)量的碳二亞胺反應(yīng)有利于對稱酸酐的形成，對稱酸酐可以分離出來，也可不經(jīng)純化而直接用于后面的縮合反應(yīng)?；贜α－烷氧羰基氨基酸的對稱酸酐對水解穩(wěn)定，可采用類似上述純化混合酸酐的方法進(jìn)行純化。